Kaksoislihaksikkuus vaikuttaa myös lihan laatuun

Naudan kaksoislihaksikkuutta aiheuttavilla MH-mutaatioilla on monia vaikutuksia lihan mureuteen, rasvaisuuteen, väriin ja laatuun. Genomitestillä voidaan nykyään tunnistaa neljä mutaatiota, joiden yleisyys vaihtelee roduittain.

 

Kirjallisuudessa kaksoislihaksikkuudesta on raportoitu jo 1800-luvun alussa, eli kyseessä on vanha ominaisuus. Myostatiini ja sen vaikutus nautojen kaksoislihaksikkuuteen tunnistettiin kuitenkin vasta paljon myöhemmin, vuonna 1997.

Belgian Blue -rotu on kaksoislihaksikkuuden yleisesti tunnettu ääriesimerkki. Naudoilla merkityksellisiä myostatiinin MH-mutaatioita tunnetaan kymmenkunta, ja genomitestauksella näistä voidaan nykyään määrittää neljä: M1 (nt821), M3 (Q204x), M6 (C313Y) ja M7 (F94L).

Edellisessä Nauta-lehdessä 3/2026 käsiteltyjen fysiologisten vaikutusten lisäksi MH-mutaatiot vaikuttavat myös lihan elintarvikelaatuun. Homotsygooteilla yksilöillä liha on useimmiten tavallista mureampaa, vähärasvaista ja sisältää enemmän terveellisiä tyydyttymättömiä rasvahappoja kuin MH-vapaiden eläinten liha. Osassa makuarvioinneista lihassa on kuitenkin todettu olevan vähemmän makua.

MH-eläimillä tervalihan riski kasvaa

Lihakset koostuvat kahden tyyppisistä lihassoluista, nopeista ja hitaista. MH-mutaatiot muuttavat näiden välistä suhdetta, sillä MH-eläimillä lihassolujen määrän kasvu painottuu nopeisiin eli glykolyyttisiin lihassoluihin. Nopeat lihassolut mahdollistavat nopeat ja voimakkaat pyrähdykset, mutta väsyvät nopeasti, koska lihas tuottaa tarvitsemansa energian ilman happea. Samalla lihakseen kertyy maitohappoa.

Teurastuksessa lihaksen energiavaraston glykogeenin loppuosa hajoaa teurastuksen jälkeen ja sen seurauksena syntyvä maitohappo laskee lihan pH:ta, joka on edellytys lihan mureutumiselle. MH-eläimillä nopeiden lihassolujen suurempi osuus voi edesauttaa pH:n laskua.

Stressiherkkyys ja nopeiden lihassolujen suuri suhteellinen osuus altistavat MH-eläimet kuitenkin glykogeenivarastojen tyhjentymiselle ennen teurastusta. Tällöin lihan pH ei välttämättä laske riittävästi teurastuksen jälkeen, jolloin on riski niin sanotun tervalihan muodostumiselle.

Vaikutusta myös lihan mureuteen?

Joidenkin tutkimusten perusteella myostatiinin puuttuminen saattaa vaikuttaa suotuisasti kalpaiinijärjestelmän toimintaan. Kalpaiinijärjestelmä pilkkoo lihasproteiineja ja vaikuttaa siten lihan mureuteen. Lisäksi homotsygoottien yksilöiden liha sisältää tyypillisesti vähemmän sidekudosten kollageenia, koska lihasmassan voimakas kasvu vähentää kollageenin suhteellista osuutta.

Nopeiden lihassolujen suurempi osuus, vähäisempi kollageenin määrä ja mahdolliset vaikutukset kalpaiinijärjestelmän toimintaan ovat tekijöitä, jotka voivat parantaa MH-eläinten lihan mureutta. Osa mureuteen liittyvistä tutkimustuloksista on ollut myös risteäviä. Tutkimusten perusteella on myös havaittu, että M7-mutaation genotyyppi saattaa vaikuttaa siihen, miten kalpaiinijärjestelmän vaikutus toteutuu.

Nopeat lihassolut vaikuttavat myös lihan väriin, sillä ne sisältävät vähemmän happea sitovaa myoglobiini-proteiinia, jonka seurauksena liha on selvästi vaaleampaa. Teurastusolosuhteilla ja lihan oikeanlaisella jäähdytyksellä on merkittävä vaikutus lihan elintarvikelaatuun ja väriin.

Genomitestin määrittämät mutaatiot

M1 eli nt821-mutaatiossa myostatiinia koodaavan MSTN-geenin emäsketjun kohdassa 821 ilmenee 11 emäksen puutos. Näiden emästen koodaamat aminohapot jäävät siis välistä ja lisäksi emäsketjun luenta jatkuu virheellisenä, koska 11 ei ole kolmella jaollinen. Virheellinen luenta johtaa myös ennenaikaiseen lopetuskodoniin eli emäsketjun luennan päättymiseen liian aikaisin. MSTN-geeni ei siis pysty tuottamaan toimivaa myostatiinia. Belgian Blue -rodun kaksoislihaksikkuus johtuu M1-mutaatiosta. Suomesta on toistaiseksi löydetty vain muutama yksittäinen M1-mutaation kantaja.

M3 eli Q204x-mutaatio on pistemutaatio, jonka seurauksena myostatiinin aminohappoketjun kohdassa 204 glutamiini-aminohappo muuttuu lopetuskodoniksi. Myöskään tässä tapauksessa MSTN-geeni ei pysty tuottamaan toimivaa myostatiinia. M3-mutaatio on yleisin charolais-rodulla. Suomessa testatuista charolais-eläimistä M3-mutaation kantajia on ollut noin 5,7 %. Homotsygootteja yksilöitä on löydetty muutama.

M6 eli C313Y-mutaatio on pistemutaatio, jonka seurauksena myostatiinin aminohappoketjun kohdassa 313 oleva aminohappo vaihtuu kysteiinista tyrosiiniksi. Aminohapon vaihtumisen myötä eräs myostatiinin kolmiulotteisen rakenteen kannalta tärkeä sidos jää muodostumatta ja myostatiini menettää toimintakykynsä. Mutaatiota esiintyy pääasiassa piemontese-rodulla. Toistaiseksi yhdenkään suomalaisen lihakarjaeläimen ei ole todettu kantavan M6-mutaatiota.

M7 eli F94L-mutaatio on pistemutaatio, jonka seurauksena myostatiinin aminohappoketjun kohdassa 94 oleva aminohappo muuttuu fenyylialaniinista leusiiniksi. Aminohapon vaihtuminen ei tässä tapauksessa aikaansaa myostatiinin täydellistä toimimattomuutta. M7-mutaatio on kaikista yleisin limousin-rodulla. Tällä hetkellä Suomessa genomitestatuista limousin-eläimistä noin 91,3 % on M7-mutaation suhteen homotsygootteja ja 8,3 % heterotsygootteja. Charolais-eläimistä noin 4,7 % ja anguksista hieman alle 1 % on todettu M7-mutaation kantajiksi.

Tiesitkö tämän?

• Miten proteiinit muodostuvat?

Proteiinit, kuten myostatiini, rakentuvat aminohappojen muodostamasta ketjusta. Aminohappojen järjestys eli ”proteiinin resepti” puolestaan on kirjattu DNA:han emästen muodostamana ketjuna. Emäsketjua luetaan kolmen emäksen pätkissä eli kodoneissa. Kodoni kertoo, mikä aminohappo proteiiniin tarvitaan seuraavaksi ja milloin aminohappoketju on valmis eli luenta lopetetaan. Lopuksi valmis aminohappoketju laskostuu kolmiulotteiseen muotoon toimivaksi proteiiniksi.

• Miten MH-tuloksia tulkitaan?

Genomitestin MH-tulokset julkaistaan eläinten tiedoissa Minun Maatilani -palvelussa. Tulokset esitetään M1-mutaation suhteen muodossa: M1F = vapaa, M1C = heterotsygootti kantaja, M1S = homotsygootti kantaja. Tulosten esitystapa on sama myös muiden mutaatioiden kohdalla.

Muistathan, että genomitesteihin saa Faban lanseeraamaa Geno26-tukea! Lisätietoja ja hakuohjeet löytyvät osoitteesta faba.fi.

 

Teksti: Sonja Närkki, Fabalab
Kuvat: Eija Rinta-Piirto, Sanna Lohenoja ja Kaisa Sirkko

Voit lukea jutun myös lokakuun Nauta-lehdestä 4/2026. Juttusarjan kolmannessa osassa tarkastellaan MH-mutaatioita jalostajan näkökulmasta ja haastatellaan karjanomistajaa. Juttu ilmestyy joulukuun Nauta-lehdessä 5/2026.

 

Lähteet:

Arnold, H., Della-Fera, M. A. and Baile, C. A. Review of myostatin history, physiology and applications. 2001. International Archives of Biosciences: 1014-1022.

Fiems, L. O. Double muscling in cattle: Genes, husbandry, carcasses and meat. Review. 2012. Animals 2: 472-506.

Grobet, L., Martin, L. J. R., Poncelet, D., Pirottin, D., Brouwers, B., Riquet, J., Schoeberlein, A., Dunner, S., Ménissier, F., Massabanda, J., Fries, R., Hanset, R. and Georges, M. A deletion in the bovine gene causes the doubled-muscled phenotype in cattle. 1997. Nature Genetics 17: 71-74.

Lines, D.S., Pitchford, W.S., Kruk, Z.A. and Bottema, C.D.K. Limousin myostatin F94L variant affects semitendinosus tenderness. 2009. Meat Science 81: 126–131.

Nassar, R., Vernus, B., Carnac, G., Fouret, G., Goustard, B., Casas, F., Tintignac, L., Cassar-Malek, I., Picard, B., Seiliez, I., Brioche, T., Koechlin-Ramonatxo, C., Bertrand-Gaday, C., Hamade, A., Najjar, F., Chabi, B. and Bonnieu, A. Myostatin gene inactivation increases post-mortem calpain-dependent muscle proteolysis in mice. 2022. Meat Science 185: 108726.

Roudbari, Z., Gorji, A. E., Dasiewicz, K. and Sadkowski, T. Impact of pre-slaughter stress on meat quality in beef cattle: A gene expression analysis. 2025. Livestock Science 302: 105851.

Starck, C. S. and Sutherland-Smith, A. J. The C313Y Piedmontese mutation decreases myostatin covalent dimerisation and stability. 2011. BMC Research Notes 4: 442.

Sellick, G. S., Pitchford, W. S., Morris, C. A., Cullen, N. G., Crawford, A. M., Raadsma, H. W. and Bottema, C. D. K. Effect of myostatin F94L on carcass yield in cattle. 2007. Animal Genetics 38: 440–446.